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鍔木 基成 (教授)

Motonari Tsubaki

鍔木 基成 (教授)

専門
生命分子化学
TEL/FAX
078-803-6582
部屋番号
自然科学1号館 510号室
e-mail
mtsubaki(at)kobe-u.ac.jp
※(at)は@に変更して送付して下さい
URL
http://www.research.kobe-u.ac.jp/sci-tsubaki/index.html
学位
工学博士
担当授業科目

  • 学 部  :生物化学Ⅰ 生物化学Ⅲ 化学実験Ⅱ
  • 博士前期:生物化学特論 有機化学Ⅱ
  • 博士後期:有機化学特論Ⅱ
  • 全学共通:
研究の興味

生体酸化還元反応に関与する膜タンパク質の構造と機能

生命(細胞)は細胞膜に仕切られたひとつの世界であり、その生命システムの発現には「生体膜」の存在が必要不可欠である。生体膜は単に外界と内界とを仕切るバリアーではなく、生体膜中に存在する膜タンパク質によって遂行されるいろいろな「情報・物質・エネルギーのやりとり」を遂行するための場を提供している。こういった意味で、膜タンパク質の構造・機能の解明は生命システムの理解のための中心的課題と言っても良い。 膜タンパク質の研究には幾多の困難がある。例えば、(a)「膜タンパク質・酵素」の精製自体が非常に困難である、(b)「膜タンパク質・酵素」の疎水性のため可溶化剤を使うが、そのために結晶化が非常に困難である、(c)「膜タンパク質・酵素」は「生体膜」中において種々の膜タンパク質・可溶性タンパク質との動的な相互作用を行っており、時としてその活性発現のためには超複合体などの形成を必要とする、さらには、(d)膜を介した「情報・物質・エネルギーのやりとり」という「機能」は、通常の「化学反応を触媒する」という可溶性タンパク質の酵素反応に比べて測定自体が難しく、その真の機能・活性を明らかにする事が非常に困難である、等があげられる。しかし、これらの困難は「膜タンパク質・酵素」の構造・機能の研究を非常に魅力あるフロンティアとしている。 これまで「ヘムタンパク質・酵素の構造と機能」というメインテーマを基本的な軸とし、状況に応じた新しい研究テーマに挑戦してきた。今までに扱ってきたタンパク質・酵素はほとんど全てが「生体膜」中に存在する「膜タンパク質」である。今後も「生体膜」中に存在する「膜タンパク質・酵素」をターゲットとした研究を行う。研究手法としては、(a)分子生物学的、生化学的手法による膜タンパク質試料の高純度精製・生化学的解析、(b)その構造と機能の動的な解析をめざした生物物理学的解析(MALDI-TOF-MS 、パルスラジオリシス、ストップトフロー、赤外分光、共鳴ラマン、EPR、NMR、X-線結晶解析)、(c)真の機能・活性及びその制御機構を解明するため「膜タンパク質・酵素」の機能・活性を発現するための場を供給する人工膜ベシクルを使用した再構成系の構築、の3つを基本とする予定である。生命(細胞)は細胞膜に仕切られたひとつの世界であり、その生命システムの発現には「生体膜」の存在が必要不可欠である。生体膜は単に外界と内界とを仕切るバリアーではなく、生体膜中に存在する膜タンパク質によって遂行されるいろいろな「情報・物質・エネルギーのやりとり」を遂行するための場を提供している。こういった意味で、膜タンパク質の構造・機能の解明は生命システムの理解のための中心的課題と言っても良い。 膜タンパク質の研究には幾多の困難がある。例えば、(a)「膜タンパク質・酵素」の精製自体が非常に困難である、(b)「膜タンパク質・酵素」の疎水性のため可溶化剤を使うが、そのために結晶化が非常に困難である、(c)「膜タンパク質・酵素」は「生体膜」中において種々の膜タンパク質・可溶性タンパク質との動的な相互作用を行っており、時としてその活性発現のためには超複合体などの形成を必要とする、さらには、(d)膜を介した「情報・物質・エネルギーのやりとり」という「機能」は、通常の「化学反応を触媒する」という可溶性タンパク質の酵素反応に比べて測定自体が難しく、その真の機能・活性を明らかにする事が非常に困難である、等があげられる。しかし、これらの困難は「膜タンパク質・酵素」の構造・機能の研究を非常に魅力あるフロンティアとしている。 これまで「ヘムタンパク質・酵素の構造と機能」というメインテーマを基本的な軸とし、状況に応じた新しい研究テーマに挑戦してきた。今までに扱ってきたタンパク質・酵素はほとんど全てが「生体膜」中に存在する「膜タンパク質」である。今後も「生体膜」中に存在する「膜タンパク質・酵素」をターゲットとした研究を行う。研究手法としては、(a)分子生物学的、生化学的手法による膜タンパク質試料の高純度精製・生化学的解析、(b)その構造と機能の動的な解析をめざした生物物理学的解析(MALDI-TOF-MS 、パルスラジオリシス、ストップトフロー、赤外分光、共鳴ラマン、EPR、NMR、X-線結晶解析)、(c)真の機能・活性及びその制御機構を解明するため「膜タンパク質・酵素」の機能・活性を発現するための場を供給する人工膜ベシクルを使用した再構成系の構築、の3つを基本とする予定である。

主な研究テーマ
  • 副腎皮質ステロイドホルモン水酸化酵素系の物理化学的
    ・生化学的解析
  • 呼吸鎖ヘム-銅型末端酸化酵素の構造と機能の解析
  • 呼吸鎖ヘム-ヘム型末端酸化酵素の構造と機能の解析
  • 神経内分泌小胞膜におけるチトクロムb561を中心とする電子伝達系の解析
最近の代表的な論文

◆Existence of two heme B centers in cytochrome b561 from bovine adrenal chromaffin vesicles as revealed by a new purification procedure and EPR spectroscopy, M. Tsubaki, M. Nakayama, E. Okuyama, Y. Ichikawa, and H. Hori, J. Biol. Chem. 272, 23206-23210, (1997).

◆Structural basis for the electron transfer across the chromaffin vesicle membranes catalyzed by cytochrome b561: Analyses of cDNA nucleotide sequences and visible absorption spectra, Okuyama, E., R. Yamamoto, Y. Ichikawa, and M. Tsubaki, Biochim. Biophys.Acta 1383, 269-278, (1998).

◆Distinct roles of two heme centers for transmembrane electron transfer in cytochrome b561 from bovine adrenal chromaffin vesicles as revealed by pulse radiolysis, Kobayashi, K., .M. Tsubaki, and S. Tagawa, J. Biol. Chem. 273, 16038-16042, (1998).

◆Diethylpyrocarbonate-modification abolishes fast electron accepting ability of cytochrome b561 from ascorbate but does not influence on electron donation to monodehydroascorbate radical: Identification of the modification sites by mass spectrometric analyses, M. Tsubaki, K. Kobayashi, T. Ichise, F. Takeuchi, and S. Tagawa, Biochemistry 39, 3276-3284, (2000).

◆Ascorbate inhibits the carbethoxylation of two histidyl and one tyrosyl residues indispensable for the transmembrane electron transfer reaction of cytochrome b561, Takeuchi, F., K. Kobayashi, S. Tagawa, M. Tsubaki, Biochemistry, 40,4067-4076, (2001).

◆Adrenodoxin-cytochrome P450scc interaction as revealed by EPR spectroscopy: Comparison with putidaredoxin-cytochrome P450cam system, Takeuchi, K., Tsubaki, M., Futagawa, J., Masuya, F. and Hori, H., J. Biochem. 130, 789-797 (2001).

◆Planarian cytochrome b561: Conservation of asix transmembrane structure and localization along the central and peripheral nervous system, Asada, A., Kusakawa, T., Orii, H., Agata, K., Watanabe, K., and Tsubaki, M., J. Biochem. 131, 175-182 (2002).

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